合成生物催化剂 摘译自: https://mbio.asm.org/content/12/3/e00597-21

   嵌入革兰氏阴性细菌外膜蛋白(OMPsouter membrane proteins )在保护细胞免受有害化学物质的侵害中起着重要作用。因此对于其合成组装机制的研究有利于抗革兰氏阴性菌的药物开发。对于OMPs插入细菌外膜相关插入整合相关酶(Bam 复合物)目前研究较多,且被作为抗菌药物靶点研究达罗布汀杀菌靠对插入酶的拦腰一刀但从OMPs合成到靶向Bam复合物的过程中仍存在许多未知。比如OMPs通过Sec机制在细菌内膜中易位后进入周质中,它们首先与多种分子伴侣相互作用;另外与在大多数生物膜中发现的整合膜蛋白不同,OMPs通常不包含螺旋膜跨片段相反,其含有一个封闭的圆柱形结构称之β β barrelβ 桶的C末端通常包含功能未知的保守序列基序GXXΦXΦβ 信号。这些伴侣蛋白及此保守基序在OMPs的装配中发挥怎样的作用未知。

最近,美国国立卫生研究院Harris D. Bernstein团队对这些伴侣蛋白β 信号的功能研究。研究发现β 信号中的突变通过降低它们对Bam复合物的亲和力而略微延迟了三种模型大肠杆菌OMP的装配,Bam复合物是一种催化β桶插入的异寡聚体,并导致周质中部分蛋白质的降解。有趣的是,周质伴侣SurA的缺失会放大突变的影响,并导致突变蛋白的完全降解。相反,缺乏另一种周质伴侣(Skp)则抑制了突变的影响,并大大提高了组装效率。研究结果表明存在两种平行的OMP靶向机制,分别依赖于顺式作用肽(β 信号)和反式作用因子(SurA)。 

 

Figure. Model of early events in OMP assembly.

综上,此研究提出的周质伴侣参与细菌外膜蛋白组装的机制,对现认为伴侣蛋白在功能上是多余的观点进行了挑战并强烈暗示这些伴侣蛋白OMP靶向和质量控制中具有特殊作用。此结果发表在《mBio》中“Bacterial Outer Membrane Proteins Are Targeted to the Bam Complex by Two Parallel Mechanisms”

 (杨萍 摘译)


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